朊蛋白病是怎么引起的-朊蛋白病是什么原因引起的-朊蛋白病怎么治疗效果好-第1页-家庭医生在线

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朊蛋白病的病因

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　　朊蛋白病病因概要：

　　朊蛋白病的病因主要分为2大方面：正常朊蛋白是α螺旋结构，是水溶性蛋白;发病机制，PrPSC积聚于神经元和其他感染细胞的胞浆囊泡中，在中枢神经系统中聚集成棒状颗粒，病理学上呈现为淀粉样斑块。

　　朊蛋白病详细解析：

　　朊蛋白：

　　正常朊蛋白是α螺旋结构，是水溶性蛋白，可以被蛋白酶水解。而变异型朊蛋白则是β片状结构，不溶于水，不能被蛋白酶水解，也不能被核酸酶破坏，高压消毒及巴氏消毒不能灭活。变异型朊蛋白沉积在脑组织中，引起神经细胞退行性改变，造成海绵状脑病。

　　朊蛋白(PrP)是由染色体基因编码的，朊蛋白基因位于人类第20号染色体的p12-pter。人类PrP基因由2个外显子和1个内含子构成。当正常朊蛋白PrPC构象异常变化时可形成致病朊蛋白PrPSC，PrPC与PrPSC一级结构与共价修饰完全相同，但空间结构不同。PrPC主要由α螺旋组成，表现蛋白酶消化敏感性和水溶性，而PrPSC主要由β-折叠组成，对蛋白酶消化具有显著的抵抗能力，并聚集成淀粉样的纤维杆状结构。PrPSC一旦形成后，可催化更多的PrPC向PrPSC转变，上述构象转变导致神经退化和病变。

　　发病机制：

　　PrPSC积聚于神经元和其他感染细胞的胞浆囊泡中，在中枢神经系统中聚集成棒状颗粒，病理学上呈现为淀粉样斑块。原来认为安全的蛋白也可能形成淀粉样聚集，因此也可能引起疾病。

　　普遍认为，朊蛋白疾病的病理损害是PrPSC在溶酶体中积聚引起，并导致神经元的溶酶体膨胀后破裂。一般首先引起宿主PrP的翻译后修饰异常，使细胞内正常的PrPC发生继发性结构改变，这种结构改变具有传染性、导致神经细胞的病变和使正常的PrPC发生继发性结构改变的特征。

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